保持蛋白质三级结构的主要用途力有什么？

保持蛋白质三级结构的主要用途力有四种，分别是氢键、疏水用途、范德华力和离子键。这类用途力一同用途，致使蛋白质分子中的氨基酸残基在空间上形成特定的三维构象。
1. 氢键：蛋白质中肽链上的氨基和羰基可以形成氢键，除此之外，侧链之间也可以通过氢键相互用途。氢键对于稳定蛋白质的二级结构（如α|螺旋、β|折叠）特别要紧，同时对保持三级结构也有贡献。
2. 疏水用途：疏水性氨基酸残基倾向于聚集在蛋白质分子内部形成一个相对封闭的空间，以降低与水环境的接触。这种趋势能够帮助蛋白质折叠成特定的三维形状，并且对于稳定蛋白质的核心地区至关要紧。
3. 范德华力：当原子或分子间距离很接近时会产生吸引力，即范德华力。虽然单个范德华力较弱，但在蛋白质大分子中累积起来可以对保持其空间构象产生要紧影响。
4. 离子键（盐桥）：带正电荷和负电荷的氨基酸残基之间可以形成离子键或称为盐桥。这类静电相互用途在某些状况下对于维持蛋白质结构的稳定性尤为重要。

以上四种非共价相互用途力一同决定了蛋白质三级结构的稳定性和功能特质。